Энзимология как учение о ферментах. Простые и сложные ферменты




Скачать 1.54 Mb.
Название Энзимология как учение о ферментах. Простые и сложные ферменты
страница 3/13
Дата публикации 31.05.2016
Размер 1.54 Mb.
Тип Документы
edushk.ru > Биология > Документы
1   2   3   4   5   6   7   8   9   ...   13
Раздел 2.3

Характеристика классов ферментов, формирование подклассов и подподклассов.


1. ОКСИДОРЕДУКТАЗЫ
К классу оксидоредуктаз относят ферменты, катализирующие окислительно-восстановительные реакции. Общая схема их может быть представлена следующим образом:



,
где AH2 —донор водорода, B — акцептор водорода. В живых организмах окисление осуществляется преимущественно путём отщепления атомов водорода или электронов от субстратов-доноров. Акцепторами атомов водорода или электронов могут быть различные вещества - коферменты (НАД, НАДФ, ФАД, ФМН, глутатион, липоевая кислота, убихинон), цитохромы. железосерные белки и кислород.
Подклассы оксидоредуктаз формируются в зависимости от природы функциональной группы донора водорода (электронов). Всего выделяют 19 подклассов. Основными из них являются следующие:
Оксидоредуктазы, действующие на СН-ОН-группу доноров. Ферменты, относящиеся к этому подклассу, окисляют спиртовые группы до альдегидных или кетонных групп. В качестве примера можно привести фермент алкогольдегидрогеназу (алкоголь:НАД-оксидоредуктаза; КФ 1.1.1.1). участвующую в метаболизме этанола в тканях:



Кроме окисления спиртов, ферменты этого подкласса участвуют в дегидрировании оксикислот (молочной, яблочной, изолимонной), моносахаридов и других соединений, содержащих гидроксильные группы.
Оксидоредуктазы, действующие на альдегидную или кетонную группу доноров. Эти ферменты окисляют альдегиды и кетоны до карбоновых кислот. К примеру, представитель данного подкласса - глицеральдегид-3-фосфатдегидрогеназа (D-глицеральдегид-3-фосфат:НАД-оксидоредуктаза (фосфорилирующая), КФ 1.2.1.12) - катализирует одну из промежуточных реакций распада глюкозы:



Важно отметить, что продукт этой реакции содержит богатую энергией фосфатную связь в 1-ом положении. Остаток фосфорной кислоты, образующий эту связь, может быть перенесён от 1,3-дифосфоглицерата на АДФ с образованием АТФ (см. далее).
Оксидоредуктазы, действующие на СН-СН-группу доноров. В результате катализируемых ими реакций СН-СН-группы превращаются в С=С-группы. то есть происходит образование ненасыщенных соединений из насыщенных. Например, фермент цикла трикарбоновых кислот сукцинатдегидрогеназа (сукцинат:акцептор - оксидоредуктаза, КФ 1.3.99.1) ускоряет окисление янтарной кислоты с образованием ненасыщенной фумаровой кислоты:


Оксидоредуктазы, действующие на CH-NH2-группу доноров. Эти ферменты катализируют окислительное дезаминирование аминокислот и биогенных аминов. Амины при этом превращаются в альдегиды или кетоны, аминокислоты - в кетокислоты и выделяется аммиак. Так, глутаматдегидрогеназа (L-глутамат:НАД(Ф) - оксидоредуктаза (дезаминирующая), КФ 1.4.1.3) принимает участие в следующем превращении глутамата:



Оксидоредуктазы, действующие на серосодержащие группы доноров, катализируют окисление тиоловых (сульфгидрильных) групп до дисульфидных, а сульфитов - до сульфатов. Примером фермента является дигидролипоилдегидрогеназа (КФ 1.8.1.4), катализирующая одну из промежуточных реакций окислительного декарбоксилирования пирувата:

Оксидоредуктазы, действующие на пероксид водорода в качестве акцептора, сравнительно немногочисленны и объединены в отдельный подкласс, известный также под тривиальным названием пероксидазы. Примером фермента является глутатионпероксидаза (глутатион:Н2О2 - оксидоредуктаза. КФ 1.11.1.9), участвующая в инактивации пероксида водорода в эритроцитах, печени и некоторых других тканях:

Оксидоредуктазы, действующие на пару доноров с включением молекулярного кислорода, или монооксигеназы - ферменты, катализирующие окисление органических соединений молекулярным кислородом, приводящее к включению одного из атомов кислорода в молекулы этих соединений. При этом второй атом кислорода включается в молекулу воды. Так реакция превращения фенилаланина в тирозин катализируется фенилаланин-4-монооксигеназой (КФ 1.14.16.1):



У некоторых людей генетический дефект этого фермента служит причиной заболевания, которое носит название фенилкетонурии.
К монооксигеназам относится также фермент, известный под названием цитохром Р450 (КФ 1.14.14.1) Он содержится, главным образом, в клетках печени и осуществляет гидроксилирование чуждых организму липофильных соединений, образующихся в качестве побочных продуктов реакций или попадающих в организм извне. Например, индол, образующийся из триптофана в результате деятельности микроорганизмов кишечника, подвергается в печени гидроксилированию по следующей схеме:



Появление гидроксильной группы повышает гидрофильность веществ и облегчает их последующий вывод из организма. Кроме того, цитохром Р450 принимает участие в отдельных этапах превращения холестерина и стероидных гормонов. Наличие у живых организмов высокоэффективной системы цитохрома Р450 приводит в ряде случаев к нежелательным практическим следствиям: сокращает время пребывания в организме человека лекарственных препаратов и тем самым снижает их терапевтический эффект.
Оксидоредуктазы, действующие на один донор с включением молекулярного кислорода, или диоксигеназы, катализируют превращения, в ходе которых оба атома молекулы О2 включаются в состав окисляемого субстрата. Например, в процессе катаболизма фенилаланина и тирозина происходит образование из гомогентизиновой кислоты малеилацетоацетата, в состав которого включаются оба атома кислорода:

Фермент, катализирующий эту реакцию, называется гомогентизат-1,2-диоксигеназой (КФ 1.13.11.5). В ряде случаев встречается врождённый дефицит этого фермента, что приводит к развитию заболевания, называемого алкаптонурией.
^ II. ТРАНСФЕРАЗЫ
Трансферазы - класс ферментов, катализирующих перенос функциональных групп от одного соединения к другому. В общем виде эти превращения можно записать:



где Х - переносимая функциональная группа. AX - донор группировки, В - акцептор. Подразделение на подклассы зависит от природы переносимых группировок.
Трансферазы, переносящие одноуглеродные фрагменты. К этому подклассу относятся ферменты, ускоряющие перенос метильных (—CH3), метиленовых (—СН2—), метенильных (—СН=), формильных и родственных им групп. Так, при участии гуанидинацетат-метилтрансферазы (S-аденозилметионингуанидинацетат-метилтрансфераза, КФ 2.1.1.2) происходит синтез биологически активного вещества креатина:

Трансферазы, переносящие остатки карбоновых кислот (ацилтрансферазы). Они катализируют разнообразные химические процессы связанные с переносом остатков различных кислот (уксусной, пальмитиновой и др.) преимущественно от тиоэфиров коэнзима А на различные акцепторы. Примером реакции трансацетилирования может быть образование медиатора ацетилхолина при участии холин-ацетилтрансферазы (ацетил-КоА:холин-О-ацетилтрансфераза, КФ 2.3.1.6):



Трансферазы, переносящие гликозильные остатки (гликозилтрансфсразы), катализируют транспорт гликозильных остатков из молекул фосфорных эфиров к молекулам моносахаридов, полисахаридов и других веществ. Эти ферменты, в частности, играют основную роль в синтезе гликогена и крахмала, а также в первой фазе их деструкции. Ещё один фермент этого подкласса - УДФ-глюкуронилтрансфераза (УДФ-глюкуронат-глюкуронил-трансфераза (неспецифичная к акцептору), КФ 2.4.1.17) - участвует в процессах обезвреживания эндогенных и чужеродных токсических веществ в печени:

Трансферазы, переносящие азотистые группы. В этот подкласс входят аминотрансферазы, ускоряющие перенос α-аминогруппы аминокислот к α-углеродному атому кетокислот. Наиболее важным из этих ферментов является аланинаминотрансфераза (L-аланин:2-оксоглутарат-аминотрансфераза, КФ 2.6.1.2). катализирующая реакцию:



Трансферазы, переносящие фосфатные группы (фосфотрансферазы). Эта группа ферментов катализирует биохимические процессы, связанные с транспортом остатков фосфорной кислоты на различные субстраты. Указанные процессы имеют важное значение для жизнедеятельности организма, так как обеспечивают превращение ряда веществ в органические фосфоэфиры, обладающие высокой химической активностью и легко вступающие в последующие реакции. Фосфотрансферазы, использующие в качестве донора фосфата АТФ, принято называть киназами. Широко распространённым ферментом является гексокиназа (ATФ:D-гексоза-6-фосфотрансфераза. КФ 2.7.1.1.), ускоряющая перенос фосфатной группы с АТФ на моносахариды:

В некоторых случаях возможен и обратный перенос фосфатной группы с субстрата на АДФ с образованием АТФ. Так, фермент фосфоглицераткиназа (АТФ:D-3-фосфоглицерат-1-фосфотрансфераза, КФ 2.7.2.3) осуществляет превращение упомянутого ранее (см. "Оксидоредуктазы") 1.3-дифосфоглицерата:

Подобные реакции фосфорилирования АДФ с образованием АТФ, сопряжённые с превращением субстрата (а не с переносом электронов в дыхательной цепи), получили название реакций субстратного фосфорилирования. Роль этих реакций в клетке значительно возрастает при недостатке кислорода в тканях.
^ III. ГИДРОЛАЗЫ
Гидролазы - класс ферментов, катализирующих реакции расщепления органических соединений при участии воды (реакции гидролиза). Эти реакции протекают по следующей схеме:



,
где А-В - сложное соединение, А-Н и В-ОН - продукты его гидролиза. Реакции этого типа активно протекают в организме; они идут с выделением энергии и, как правило, необратимы.
Подклассы гидролаз формируются в зависимости от типа гидролизуемой связи. Наиболее важными являются следующие подклассы:
Гидролазы, действующие на сложные эфиры (или эстеразы) гидролизуют сложные эфиры карбоновой, фосфорной, серной и других кислот. Широко распространённым ферментом этого подкласса является триацилглицероллипаза (гидролаза эфиров глицерола, КФ 3.1.1.3). ускоряющая гидролиз ацилглицеролов:

Другие представители эстераз расщепляют сложноэфирные связи в ацетилхолине (ацетилхолинэстераза), фосфолипидах (фосфолипазы), нуклеиновых кислотах (нуклеазы), фосфоорганических эфирах (фосфатазы).
Гидролазы, действующие на гликозидные связи (гликозидазы) ускоряют реакции гидролиза олиго- и полисахаридов, а также других соединений, содержащих моносахаридные остатки (например, нуклеозидов). Характерным представителем является сахараза (β-D-фруктофуранозид-фруктогидролаза, КФ 3.2.1.26). катализирующая расщепление сахарозы:

Гидролазы, действующие на пептидные связи (пептидазы), катализируют реакции гидролиза пептидных связей в белках и пептидах. К этой группе относятся пепсин, трипсин, химотрипсин, катепсин и другие протеолитические ферменты. Гидролиз пептидных связей происходит по следующей схеме:

Гидролазы, действующие на C-N-связи, отличающиеся от пептидных, - ферменты, ускоряющие гидролиз амидов органических кислот. Представитель этого подкласса - глутаминаза (L-глутамил-амидогидролаза, КФ 3.5.1.2) - участвует в поддержании кислотно-основного состояния организма, катализируя в почках гидролиз глутамина:

^ IV. ЛИАЗЫ
Лиазы - класс ферментов, катализирующих негидролитические реакции расщепления субстратов с образованием двойных связей или, наоборот, присоединения по месту разрыва двойной связи. Общая схема этих реакций:
,
где А—В - субстрат, А и В - продукты реакции. В результате таких реакций часто выделяются простые вещества, например, СО2, NH3, H2О.
Углерод-углерод-лиазы катализируют разрыв связи между двумя атомами углерода. Среди них наибольшее значение имеют карбокси-лиазы (декарбоксилазы), под влиянием которых осуществляется декарбоксилирование a-кето- и аминокислот, лиазы кетокислот , к которым относится цитратсинтаза, альдегид-лиазы (альдолазы). К последним относится фруктозодифосфатальдолаза (фруктозо-1,6-дифосфат-D-глицеральдегид-З-фосфат-лиаза, КФ 4.1.2.13), катализирующая реакцию:

Углерод-кислород-лиазы катализируют разрыв связи между атомами углерода и кислорода. В этот подкласс входят прежде всего гидро-лиазы, участвующие в реакциях дегидратации и гидратации. Примером может служить сериндегидратаза (L-серин-гидро-лиаза (дезаминирующая), КФ 4.2.1.3), осуществляющая превращение:



Иногда за основу рабочего названия может быть принята обратная реакция с применением термина "гидратаза". Так, для фермента цикла трикарбоновых кислот L-малат-гидро-лиазы (КФ 4.2.1.2) рекомендовано название "фумаратгидратаза":

Углерод-азот-лиазы участвуют в отщеплении азотсодержащих групп. Представителем этого подкласса является гистидин-аммиак-лиаза (L-гистидин-аммиак-лиаза, КФ 4.3.1.3), участвующая в дезаминировании гистидина:

Углерод-сера-лиазы катализируют отщепление сульфгидрильных групп. К этому подклассу относятся десульфгидразы серу содержащих аминокислот, например, цистеиндесульфгидраза (L-цистеин-сероводород-лиаза (дезаминирующая), КФ 4,4.1.1).
^ V. ИЗОМЕРАЗЫ
Изомеразы - класс ферментов, ускоряющих процессы внутримолекулярных превращений с образованием изомеров. Схематически реакции такого типа могут быть представлены следующим образом:



,
где А и А' - вещества-изомеры.
Изомеразы - сравнительно немногочисленный класс ферментов, он подразделяется на следующие подклассы в зависимости от типа катализируемой реакции изомеризации:
Рацемазы и эпимеразы катализируют взаимопревращение изомеров, содержащих асимметрические атомы углерода. Рацемазами называются ферменты, действующие на субстраты с одним асимметрическим атомом, например, превращающие L-аминокислоты в D-аминокислоты. Одним из таких ферментов является aлaнинрацемаза (аланин-рацемаза. КФ 5.1.1.1), катализирующая реакцию:


Эпимеразами называются ферменты, действующие на субстраты с несколькими асимметрическими атомами углерода. К таким ферментам относится УДФ-глюкозо-эпимераза (УДФ-глюкоза-4-эпимераза, КФ 5.1.3.2). участвующая в процессах взаимопревращения моносахаридов:



Цис-транс-изомеразы - ферменты, вызывающие изменение геометрической конфигурации относительно двойной связи. Примером такого фермента является малеилацетоацетатизомераза (малеилацетоацетат-цис-транс-изомераза, КФ 5.2.1.2), участвующая в катаболизме фенилаланина и тирозина и переводящая малеилацетоацетат (см. выше реакцию 10) в фумарилацетоацетат:

Внутримолекулярные оксидоредуктазы - изомеразы, катализирующие взаимопревращения альдоз и кетоз. При этом происходит окисление СН-ОН-группы с одновременным восстановлением соседней С=О-группы. Так, триозофосфатизомераза (D-глицеральдегид-3-фосфат-кетол-изомераза, КФ 5.3.1.1) катализирует одну из реакций углеводного обмена:

К изомеразам относятся также внутримолекулярные трансферазы, осуществляющие перенос одной группы с одной части молекулы субстрата на другую часть той же молекулы, и внутримолекулярные лиазы, катализирующие реакции дециклизации, а также превращения одного типа кольца в другой.
Следует подчеркнуть, что не все биохимические процессы. результатом которых является изомеризация, катализируются изомеразами. Так, изомеризация лимонной кислоты в изопимонную происходит при участии фермента аконитатгидратазы (цитрат (изоцитрат)-гидро-лиаза, КФ 4.2.1.3), катализирующей реакции дегидратации-гидратации с промежуточным образованием цис-аконитовой кислоты:

^ VI. ЛИГАЗЫ
Лигазы - класс ферментов, катализирующих синтез органических соединений из активированных за счет распада АТФ (или ГТФ, УТФ, ЦТФ) исходных веществ. Для ферментов этого класса сохраняется также тривиальное название синтетазы. В связи с этим, согласно рекомендациям IUBMB, термин "синтетазы" не должен применяться для ферментов, в действии которых не участвуют нуклеозидтрифосфаты. Реакции, катализируемые лигазами (синтетазами), протекают по схеме:
,
где А и В - взаимодействующие вещества; А—В - вещество, образующееся в результате взаимодействия.
Поскольку в результате действия этих ферментов образуются новые химические связи, подклассы VI класса формируются в зависимости от характера вновь образованных связей.
Лигазы, образующие связи углерод-кислород. К ним относится группа ферментов, известных как аминокислота-тРНК-лигазы (аминоацил-тРНК-синтетазы). которые катализируют реакции взаимодействия аминокислот и соответствующих транспортных РНК. В этих реакциях образуются активные формы аминокислот, способные участвовать в процессе синтеза белка на рибосомах. Примером фермента может служить тирозил-тРНК-синтетаза (L-тирозин:тРНК-лигаза (АМФ), КФ 6.1.1.1), участвующая в реакции:



Лигазы, образующие связи углерод-сера. Этот подкласс представлен в первую очередь ферментами, катализирующими образование тиоэфиров жирных кислот с коэнзимом А. При участии этих ферментов синтезируются ацил-КоА - активные формы жирных кислот, способные вступать в различные реакции биосинтеза и распада. Рассмотрим одну из реакций активации жирных кислот, протекающую в присутствии фермента ацил-КоА-синтетазы (карбоновая кислота:коэнзим А-лигаза (АМФ). КФ 6.2.1.2):

Лигазы, образующие связи углерод-азот, катализируют многочисленные реакции введения азотсодержащих групп в органические соединения. Примером может служить глутаминсинтетаза (L-глутамин:аммиак-γ-лигаза (АДФ), КФ 6.3.1.2). участвующая в обезвреживании токсичного продукта обмена - аммиака - в реакции с глутаминовой кислотой:

Лигазы, образующие связи углерод-углерод. Из этих ферментов наиболее изучены карбоксилазы, обеспечивающие карбоксилирование ряда соединений, в результате чего происходит удлиннение углеродных цепей. Важнейшим представителем данного класса является пируваткарбоксилаза (пируват:СО2-лигаза (АДФ), КФ 6.4.1.1), ускоряющая реакцию образования оксалоацетата - ключевого соединения цикла трикарбоновых кислот и биосинтеза углеводов:

Напомним, что реакции с участием АТФ катализируются не только ферментами VI класса, но и некоторыми ферментами II класса (фосфотрансферазами или киназами). Важно уметь отличать эти типы реакций. Их различие заключается в том, что в трансферазных реакциях АТФ является донором фосфатных групп, поэтому в результате этих реакцию не происходит выделения Н3РО4 (примеры см. выше). Наоборот, в синтетазных реакциях АТФ служит источником энергии, выделяемой при её гидролизе, поэтому одним из продуктов такой реакции будет являться неорганический орто- или пирофосфат.

Свойства ферментов. Ферменты сочетают в себе свойства катализаторов и свойства, присущие всем остальным белкам.
Как и все белки, ферменты:

состоят из многих сотен аминокислотных остатков, соединённых в определённой последовательности при помощи пептидных связей;

они имеют глобулярную пространственную структуру, определяющую их функциональные возможности;

различаются по молекулярной массе, электрофоретической подвижности,

образуют коллоидные растворы.
Подобно неорганическим катализаторам, ферменты:

не расходуются в процессе реакции,

увеличивают скорость как прямой, так и обратной реакции,

не изменяют положения равновесия.
Белковая природа ферментов обусловливает появление у них ряда свойств, в целом нехарактерных для неорганических катализаторов: олигодинамичность, специфичность, зависимость скорости реакции от температуры, рН среды, концентрации фермента и субстрата, присутствия активаторов и ингибиторов.
Олигодинамичность
Ферменты обладают высокой эффективностью даже в очень небольших количествах. Такая высокая эффективность объясняется тем, что молекулы ферментов в процессе своей каталитической деятельности непрерывно регенерируют. Типичная молекула фермента может регенерировать миллионы раз в минуту. Надо сказать, что и неорганические катализаторы также способны ускорять превращение такого количества веществ, которое во много раз превышает их собственную массу. Но ни один неорганический катализатор не может сравниться с ферментами по эффективности действия.
Примером может служить фермент реннин, вырабатываемый слизистой оболочкой желудка жвачных животных. Одна молекула его за 10 минут при 37°С способна вызывать коагуляцию (створаживание) порядка миллиона молекул казеиногена молока.
Другой пример высокой эффективности ферментов даёт каталаза. Одна молекула этого фермента при 0°С расщепляет за секунду около 50 000 молекул пероксида водорода:
2 Н2О2 2 Н2О + О2
Действие каталазы на пероксид водорода заключается в изменении величины энергии активации этой реакции приблизительно от 75 кДж/моль без катализатора до 21 кДж/моль в присутствии фермента. Если же в качестве катализатора этой реакции используется коллоидная платина, то энергия активации составляет всего 50 кДж/моль.
Специфичность действия ферментов
Важное свойство, отличающее ферменты от неорганических катализаторов – специфичность. Структура активного центра фермента комплементарна структуре его субстрата. Поэтому фермент из всех имеющихся в клетке веществ выбирает и присоединяет только свой субстрат. Для ферментов характерна специфичность не только по отношению к субстрату, но и в отношении пути превращения субстрата.
У ферментов различают абсолютную, относительную и стереохимическую специфичность.
Абсолютная специфичность – избирательная способность фермента катализировать только единственное из возможных превращений одного субстрата. Это можно объяснить конформационной и электростатической комплементарностью молекул субстрата и фермента.
Например, фермент аргиназа катализирует только гидролиз аминокислоты аргинина, фермент уреаза – только расщепление мочевины и не действуют на другие субстраты.
Относительная специфичность – избирательная способность фермента катализировать однотипные превращения сходных по строению субстратов.
Такие ферменты оказывают воздействие на одинаковые функциональные группы или на один и тот же тип связей в молекулах субстратов. Так, например, разные гидролитические ферменты действуют на определённый тип связей:

амилаза – на гликозидные связи;

пепсин и трипсин – на пептидные связи;

липаза и фосфолипаза – на сложноэфирные связи.
Действие этих ферментов распространяется на большое число субстратов, что позволяет организму обойтись малым количеством пищеварительных ферментов - иначе их потребовалось бы намного больше.
Стереохимическая (оптическая) специфичность - избирательная способность фермента катализировать превращение только одного из возможных пространственных изомеров субстрата.
Так, большинство ферментов млекопитающих катализирует превращение толькл L-изомеров аминокислот, но не D-изомеров. ферменты, участвующие в обмене моносахаридов, наоборот, катализируют превращение только D-, но не L-фосфосахаров. Гликозидазы специфичны не только к моносахаридному фрагменту, но и характеру гликозидной связи. Например, α-амилаза расщепляет α–1,4-гликозидные связи в молекуле крахмала, но не действует на α–1,2-гликозидные связи в молекуле сахарозы.
1   2   3   4   5   6   7   8   9   ...   13

Похожие:

Энзимология как учение о ферментах. Простые и сложные ферменты icon Календарно-тематическое планирование уроков химии 8 класс
Химия как часть естествознания. Химия  наука о веществах, их строении, свойствах и превращениях. Атомы и молекулы. Простые вещества....
Энзимология как учение о ферментах. Простые и сложные ферменты icon Закон тождества и несовместимость суждений в логике и в аргументации. «Предвосхищение оснований»
Споры простые и сложные, единичные и множественные, смешанные и несмешанные. Единая классификация споров
Энзимология как учение о ферментах. Простые и сложные ферменты icon Метаболизм как основа жизнедеятельности клетки
Одни соединения, выполнив свою функцию, становятся ненужными, в других возникает насущная потребность. В различных процессах метаболизма...
Энзимология как учение о ферментах. Простые и сложные ферменты icon Рабочая программа курса химии к учебнику О. С. Габриеляна Составила З. С. Ковалева
«химический элемент» и формы его существования (свободные атомы, простые и сложные вещества), следования строгой логике принципов...
Энзимология как учение о ферментах. Простые и сложные ферменты icon + Повторительно-обобщающий урок обществознание 10 класс
Промежуточные комплексы, более сложные, чем элементы, но менее сложные, чем сама система
Энзимология как учение о ферментах. Простые и сложные ферменты icon Яма (нравственность), 2) нияма
Арии – народ, пришедший на территорию древней Индии. Арии принесли в Индию учение Веды: Высшее Духовное Учение, в дальнейшем предопределившее...
Энзимология как учение о ферментах. Простые и сложные ферменты icon Наша воля чиста, как слеза: в тонком Мире Гордона – Войне армагеддон!
Главное, не стремиться лично увидеть принявших Учение. Пути нужды неожиданны. И не делайте Учение слишком легким. Легкость овладения...
Энзимология как учение о ферментах. Простые и сложные ферменты icon Е. Я. Басин семантическая философия искусства москва семантическая философия искусства
У семантика Ричардса с са­мого начала мы находим ясную постановку этих двух про­блем как главных теорий искусства. «Две опоры, на...
Энзимология как учение о ферментах. Простые и сложные ферменты icon Понятие информации. Виды информации. Роль информации в живой природе...
Начает сведение, разъяснение, ознакомление. Понятие «информация» является базовым в курсе информатики, невозможно дать его определение...
Энзимология как учение о ферментах. Простые и сложные ферменты icon Что понимается под философией?
Эти вопросы, нельзя говорить о бытие. Мы выдвигаем в качестве антитезиса: философия не учение о бытие, а учение о познании
Вы можете разместить ссылку на наш сайт:
Школьные материалы


При копировании материала укажите ссылку © 2013
контакты
edushk.ru
Главная страница

Разработка сайта — Веб студия Адаманов